Selenocystein, häufig als 21. proteinogene Aminosäure bezeichnet, ist eine besondere Aminosäure und wichtiger Baustein von Selenoproteinen, die eine zentrale Rolle im oxidativen Stressschutz, im Stoffwechsel und in der Regulation zellulärer Signalwege spielen.
Im Gegensatz zu den 20 kanonischen Aminosäuren existiert für Selenocystein kein eigenes Kodon, stattdessen erfolgt eine Neu-Interpretation des Stoppkodons UGA am Ribosom. Hierfür ist ein komplexes Zusammenspiel spezieller Proteinfaktoren, RNA-Elemente und einer eigenen Suppressor-tRNA notwendig.

Ziel des Projektes ist die funktionelle und strukturelle Aufklärung der molekularen Mechanismen zum ko-translationalen Einbau von Selenocystein in der einzelligen Rotalge Cyanidioschyzon merolae. Es wird ein interdisziplinärer Ansatz verfolgt aus klassischen proteinbiochemischen Methoden, in vivo Studien, Proteomuntersuchungen und Kryoelektronenmikroskopie.

Aufgabengebiet:
Mitarbeit im DFG-geförderten Projekt „Ko-translationaler Einbau von Selenocystein in Algen“. Proteinbiochemisches Arbeiten, funktionale Studien an Algenkulturen, Strukturaufklärung mittels Kryoelektronenmikroskopie.
 
Einstellungsvoraussetzungen:
Abgeschlossenes wissenschaftliches Hochschulstudium (Master oder Diplom) im Fachgebiet Biochemie oder einer verwandten Lebenswissenschaft
 
Erwünscht:
Bewerberinnen und Bewerber sollten über sehr gute Kenntnisse und Fertigkeiten in mehreren der folgenden Verfahren und Techniken verfügen:
- Molekularbiologische Techniken (z.B. molekulare Klonierung, gerichtete Mutagenese)
- Kultivierung von Mikroalgen
- Rekombinante Proteinproduktion in Escherichia coli
- Anreicherung von Proteinen und Protein-Komplexen aus natürlichen Quellen
- Reinigung von Proteinen und Protein-Komplexen unter Verwendung nativer Methoden
- Rekonstitution von makromolekularen Komplexen aus einzelnen Komponenten
- funktionale Studien mittels Luciferase-Assays
- Optimierung von Proben biologischer Makromoleküle oder Komplexe für strukturelle
Analysen
- Strukturanalyse biologischer Makromoleküle und ihrer Komplexe mittels
Kryoelektronenmikroskopie oder makromolekularer Kristallographie
- Erstellung makromolekularer Strukturmodelle basierend auf elektronenmikroskopischen
Rekonstruktionen oder Elektronendichtekarten
- automatisierte Verfeinerung und Interpretation von Strukturmodellen

Darüber hinaus sind hervorragende schriftliche und mündliche Englischkenntnisse erwünscht.

Weitere Informationen erteilt Herr Dr. Tarek Hilal (tarek.hilal@fu-berlin.de / +49 30 838 65099).